Um gene “roubado” de uma bactéria nos deu o sentido da visão

você conhece o livro o relojoeiro cego por Richard Dawkins? Talvez não tão famoso quanto seu grande sucesso o genão egoístamas é uma boa leitura se você estiver interessado no assunto de a evolução dos seres vivos e, mais especificamente, sobre a visão.

Em sua primeira parte, Dawkins se dedica a explicar o solução para uma das questões que mais perturbavam Charles Darwin: a origem evolutiva de algo tão complexo como o olho do acúmulo progressivo de pequenas alterações hereditárias. Em suas páginas, ele explica como diferentes animais resolveram esse problema de várias maneiras, desde o órgão de visão da lula até o dos seres humanos.

Um artigo recente publicado pelo grupo liderado por Matthew Daugherty, professor da Universidade da Califórnia em San Diego, explica a origem evolutiva de uma dessas “pequenas mudanças”. E, paradoxalmente, poderia ser definido como um “grande roubo”.

O balanço do retinal e do retinol

Há mais de 500 milhões de anos, o ancestral de todos os vertebrados integrou um gene de uma bactéria em seu genoma por meio de um processo de transferência horizontal de genes. Esse gene evoluiu para a proteína de ligação do retinóide interfotorreceptor. (IRBP).

Para que serve a proteína IRBP? Nossos olhos podem sentir a luz graças às células fotorreceptoras que contêm uma molécula fotossensível chamada cis-retinal. Quando um fóton incide sobre ele, ele sofre uma série de alterações que o transformam em trans-retinal e depois em retinol. A célula fotorreceptora então envia um sinal para o cérebro.

Nesse momento, o retinol deve ser reciclado. Para isso, ele sai da célula fotorreceptora e é acondicionado no IRBP com destino a uma célula do epitélio pigmentar da retina, onde volta a ser retiniano. A partir daí, é empacotado novamente no IRBP e ele viaja para a célula fotorreceptora para ser reutilizado.

Resumindo, o IRBP é um “mensageiro” transportado pela retina ou retinol para seus respectivos destinos. Sem o IRBP não haveria reciclagem e, portanto, nenhuma visão. De fato, algumas retinopatias estão associadas à diminuição dos níveis dessa proteína.

Figura adaptada da publicada no artigo de Kalluraya et al. PNAS, 2023.

No caso de invertebrados, o processo é bem diferente. A molécula fotossensível cis-retinal muda para trans-retinal graças à luz azul. E é reciclado quando a luz laranja transforma o trans-retinal de volta em cis-retinal. Ou seja, as moléculas fotossensíveis não precisam sair da célula fotorreceptora. O caminho evolutivo do mecanismo molecular da visão é completamente diferente entre invertebrados e vertebrados.

Em busca da origem bacteriana e visão

A peculiar semelhança entre o gene que codifica a IRBP humana e um gene encontrado em bactérias ela é conhecida desde 2001, quando o genoma humano foi sequenciado. No entanto, pensou-se que poderia ser algum tipo de erro na análise ou contaminação da amostra com DNA bacteriano.

Matthew Daugherty eu não pensei o mesmo. O que seu grupo fez foi procurar genes semelhantes nos genomas de outras espécies de vertebrados que não foram encontrados em outros grupos de animais. Isso pode indicar um “salto” de bactérias para animais.

É o caso do gene para IRBP. Está presente em todos os vertebrados das lampreias marinhas aos macacos. E as proteínas mais parecidas com ela são as peptidases bacterianas, cuja função é reciclar outras proteínas por meio da proteólise. Graças a esse processo, a peptidase é capaz de quebrar uma proteína para reutilizar seus aminoácidos na síntese de novas proteínas.

Quando o gene bacteriano foi transferido para o ancestral dos vertebrados, ele sofreu uma série de modificações.o que o fez perder sua atividade proteolítica em troca de ganhar a função de ligar retinal e retinol.

Uma das transformações foi uma duplicação dupla do gene. A peptidase bacteriana é uma proteína de 295 aminoácidos com um único domínio funcional. Que significa isso? As proteínas funcionam como ferramentas, então vamos imaginar que a peptidase bacteriana fosse uma navalha com uma única lâmina. Com a dupla duplicação passou a ter 1247 aminoácidos e quatro domínios. Ou seja, foi transformado em um canivete suíço com quatro ferramentas diferentes.

Então nós temos mais uma peça do quebra-cabeça o que explica a formação do olho, mas também levanta mais alguns quebra-cabeças. Qual foi o processo dessa transferência horizontal de genes entre uma bactéria e o ancestral dos vertebrados? Por que afetou apenas as células envolvidas na visão?

Como costuma acontecer na ciência, quando você responde a uma pergunta, outras centenas aparecem.

Manuel Sánchez Angulo, Membro da Sociedade Espanhola de Microbiologia. Professor Associado de Microbiologia, Universidade Miguel Hernández

Este artigo foi originalmente publicado no The Conversation. Leia o original.

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